O fragmento cristalizável, região do fragmento cristalizável ou região Fc é a região dum anticorpo que forma a sua cauda (ou base do Y, dado que os anticorpos têm forma de Y), que interage com receptores da superfície das células chamados receptores Fc e com algumas proteínas do sistema complemento. Esta propriedade permite aos anticorpos activar o sistema imunitário. Nos isótipos de anticorpos IgG, IgA e IgD, a região Fc é composta por dois fragmentos proteicos idênticos, derivados dos segundo e terceiro domínios das duas cadeias pesadas do anticorpo. As regiões Fc das IgM e IgE são mais compridas, já que contêm três domínios constantes das cadeias pesadas (domínios C_H 2, 3 e 4) em cada cadeia polipeptídica. As regiões Fc das IgGs têm um sítio de N-glicosilação altamente conservado. A glicosilação do fragmento Fc é essencial para a actividade mediada pelo receptor Fc. Os N-glicanos ligados a este sítio são predominantemente complexas estruturas diantenárias fucosiladas. Além disso, pequenas quantidades destes N-glicanos também portam resíduos de GlcNAc e ácido siálico ligados pela ligação α-2,6.

A outra parte, que juntamente com a região Fc completa o anticorpo, denomina-se região Fab, que contém secções variáveis, serve para se ligar ao antígeno e formar os "braços" do Y. Ao contrário da região Fab, a região Fc de todos os anticorpos da mesma classe é sempre igual para cada espécie, ou seja, é constante, pelo que por vezes a região Fc é chamada de "fragmento da região constante".

O fragmento Fc une-se a vários receptores celulares e proteínas do sistema do complemento sanguíneo. Deste modo funciona como mediador de diferentes efeitos fisiológicos dos anticorpos (detecção de partículas opsonizadas; lise celular; desgranulação dos mastócitos, basófilos, e eosinófilos; e outros processos).